Girêdanên dîsulfîdê parçeyek bingehîn a avahiya sê-alî ya gelek proteînan e.Van girêdanên kovalent hema hema di hemî peptîdên derveyî hucreyî û molekulên proteîn de têne dîtin.
Têkiliyek dîsulfîdî çêdibe dema ku atomek sulfurê cysteine bi nîvê din ê atoma sulfur cystine re li cihên cûda yên proteînê girêkek yek-hevalant çêdike.Van girêdan alîkariya stabilîzekirina proteînan dikin, nemaze yên ku ji hucreyan têne derxistin.
Damezrandina bikêrhatî ya girêdanên dîsulfîdê gelek aliyan vedihewîne, wekî rêveberiya rast a cysteines, parastina bermahiyên amino acîd, awayên rakirina komên parastinê, û rêbazên hevgirtinê.
Peptîd bi bendên dîsulfîdê hatin talankirin
Organîzma Gutuo xwedan teknolojiya zengila girêdana dîsulfîdê ya gihîştî ye.Ger peptîd tenê cotek Cys-ê hebe, avakirina girêdana dîsulfîdê rasterast e.Peptîd di qonaxên hişk an şil de têne sentez kirin,
Dûv re ew di çareyek pH8-9 de hate oksîd kirin.Dema ku pêdivî ye ku du an zêdetir cot girêkên dîsulfîdê bêne çêkirin, sentez bi rengek tevlihev e.Her çend damezrandina girêdana dîsulfîdê bi gelemperî di pilana sentetîk de dereng tê qedandin, carinan danasîna dîsulfîdên pêş-formkirî ji bo girêdan an dirêjkirina zincîreyên peptîdê sûdmend e.Bzl komek parastinê ya Cys e, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, hwd., ku bi berfirehî di symbiont de tê bikar anîn.Em di senteza peptîdê disulphide de pispor in, di nav de:
1. Di nav molekulê de du cot girêkên dîsulfîdî û di navbera molekulan de jî du cot girêkên dîsulfîdî çêdibin.
2. Di nava molekulê de sê cot girêkên dîsulfîdî û di navbera molekulan de jî sê cot girêkên dîsulfîdê çêdibin.
3. Senteza polîpeptîda însulînê, ku du cot girêkên dîsulfîdê di navbera rêzikên peptîd ên cihêreng de çêdibin.
4. Senteza sê cot peptîdên dîsulfîd-girêdayî
Çima koma amino cysteinyl (Cys) ew qas taybetî ye?
Zincîra kêlekê ya Cys xwedan komek reaktîf a pir çalak e.Atomên hîdrojenê yên di vê komê de bi hêsanî ji hêla radîkalên azad û komên din ve têne guheztin, û bi vî rengî dikarin bi molekulên din re bi hêsanî girêdanên kovalent çêkin.
Girêdanên dîsulfîdê beşek girîng a avahiya 3D ya gelek proteînan in.Girêdanên pira dîsulfîdê dikarin elasticîteya peptîdê kêm bikin, hişkiyê zêde bikin û hejmara wêneyên potansiyel kêm bikin.Ev sînorkirina wêneyê ji bo çalakiya biyolojîkî û aramiya avahî girîng e.Veguheztina wê dibe ku ji bo avahiya giştî ya proteînê dramatîk be.Asîdên amînî yên hîdrofobîk ên wekî Dew, Ile, Val aramkerek helîxê ne.Ji ber ku ew disulfid-benda α-helix ya avakirina cysteine stabîl dike, tevî ku cysteine bendeyên disulfide çênebe.Ango, heke hemî bermahiyên cysteine di rewşa kêmbûyî de bûn, (-SH, ku komên sulfhîdrolî yên belaş hildigirin), dê rêjeyek zêde ya perçeyên helîkî mimkun be.
Girêdanên dîsulfîdê yên ku ji hêla cysteine ve têne çêkirin ji bo aramiya avahiya sêyemîn domdar in.Di pir rewşan de, pirên SS yên di navbera girêdanan de ji bo avakirina strukturên çargoşeyî hewce ne.Carinan bermahiyên cysteine ku girêdanên dîsulfîdê çêdikin di avahiya bingehîn de ji hev dûr in.Topolojiya girêdanên dîsulfîdê bingehek e ji bo analîzkirina homolojiya avahiya bingehîn a proteînê.Bermahiyên cysteine yên proteînên homolog pir têne parastin.Tenê trîptofan bi îstatîstîkî ji cysteine bêtir parastî bû.
Sîsteîn li navenda cihê katalîtîk a tîolazê ye.Cysteine dikare rasterast bi substratê re navberên acîl çêbike.Forma kêmbûyî wekî "tamponek sulfur" tevdigere ku cysteine di proteînê de di rewşek kêmbûyî de digire.Dema ku pH kêm be, hevsengî pêşwaziya forma -SH ya kêmkirî dike, lê di hawîrdorên alkalîn de -SH bêtir meyldar e ku were oksîd kirin ku -SR çêbike, û R tiştek ji bilî atomek hîdrojenê ye.
Cysteine di heman demê de dikare bi hîdrojen peroksîtê û peroksîdên organîk re wekî detoksîkker re reaksiyonê bike.
Dema şandinê: Gulan-19-2023